A test to ensure Bio::PrimarySeqI->trunc() doesn't use clone() for a Bio::Seq::RichSe...
[bioperl-live.git] / t / data / pre_rel9.swiss
blobec1471c0f02ce718f28cefbba37ba2632f47d724
1 ID   GCDH_CAEEL     STANDARD;      PRT;   409 AA.
2 AC   Q20772;
3 DT   01-NOV-1997, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot.
4 DT   01-NOV-1996, sequence version 1.
5 DT   30-MAY-2006, entry version 44.
6 DE   Probable glutaryl-CoA dehydrogenase, mitochondrial precursor
7 DE   (EC 1.3.99.7) (GCD).
8 GN   ORFNames=F54D5.7;
9 OS   Caenorhabditis elegans.
10 OC   Eukaryota; Metazoa; Nematoda; Chromadorea; Rhabditida; Rhabditoidea;
11 OC   Rhabditidae; Peloderinae; Caenorhabditis.
12 OX   NCBI_TaxID=6239;
13 RN   [1]
14 RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA].
15 RC   STRAIN=Bristol N2;
16 RX   MEDLINE=99069613; PubMed=9851916; DOI=10.1126/science.282.5396.2012;
17 RG   The C. elegans sequencing consortium;
18 RT   "Genome sequence of the nematode C. elegans: a platform for
19 RT   investigating biology.";
20 RL   Science 282:2012-2018(1998).
21 CC   -!- CATALYTIC ACTIVITY: Glutaryl-CoA + acceptor = crotonoyl-CoA +
22 CC       CO(2) + reduced acceptor.
23 CC   -!- COFACTOR: FAD (By similarity).
24 CC   -!- PATHWAY: Degradative pathway of L-lysine, L-hydroxylysine, and L-
25 CC       tryptophan metabolism.
26 CC   -!- INTERACTION:
27 CC       P39745:mpk-1; NbExp=1; IntAct=EBI-313068, EBI-321013;
28 CC       Q17446:pmk-1; NbExp=1; IntAct=EBI-313068, EBI-312987;
29 CC   -!- SUBCELLULAR LOCATION: Mitochondrion; mitochondrial matrix
30 CC       (Potential).
31 CC   -!- SIMILARITY: Belongs to the acyl-CoA dehydrogenase family.
32 CC   -----------------------------------------------------------------------
33 CC   Copyrighted by the UniProt Consortium, see http://www.uniprot.org/terms
34 CC   Distributed under the Creative Commons Attribution-NoDerivs License
35 CC   -----------------------------------------------------------------------
36 DR   EMBL; Z66513; CAA91333.1; -; Genomic_DNA.
37 DR   PIR; T22647; T22647.
38 DR   UniGene; Cel.30446; -.
39 DR   HSSP; Q06319; 1BUC.
40 DR   IntAct; Q20772; -.
41 DR   Ensembl; F54D5.7; Caenorhabditis elegans.
42 DR   WormBase; WBGene00010052; F54D5.7.
43 DR   WormPep; F54D5.7; CE03411.
44 DR   GO; GO:0005515; F:protein binding; IPI.
45 DR   InterPro; IPR006089; Acyl_CoA_DH.
46 DR   InterPro; IPR006091; Acyl_CoA_DH/ox_M.
47 DR   InterPro; IPR006090; Acyl_CoA_DH_1.
48 DR   InterPro; IPR006092; Acyl_CoA_DH_N.
49 DR   InterPro; IPR009075; AcylCo_DH/ox_C.
50 DR   InterPro; IPR009100; AcylCoA_DH/ox_NM.
51 DR   InterPro; IPR013764; AcylCoA_DH_1/2_C.
52 DR   Pfam; PF00441; Acyl-CoA_dh_1; 1.
53 DR   Pfam; PF02770; Acyl-CoA_dh_M; 1.
54 DR   Pfam; PF02771; Acyl-CoA_dh_N; 1.
55 DR   PROSITE; PS00072; ACYL_COA_DH_1; FALSE_NEG.
56 DR   PROSITE; PS00073; ACYL_COA_DH_2; 1.
57 KW   Complete proteome; FAD; Flavoprotein; Hypothetical protein;
58 KW   Mitochondrion; Oxidoreductase; Transit peptide.
59 FT   TRANSIT       1      ?       Mitochondrion (Potential).
60 FT   CHAIN         ?    409       Probable glutaryl-CoA dehydrogenase.
61 FT                                /FTId=PRO_0000000530.
62 FT   ACT_SITE    388    388       Proton acceptor (Potential).
63 SQ   SEQUENCE   409 AA;  44964 MW;  4D06241FB6768069 CRC64;
64      MLTRGFTSIG KIASRGLSST FYQDAFQLSD QLTEDERSLM LSAREYCQER LLPRVTEAYR
65      TEKFDPSLIP EMGSMGLLGA PYQGYGCAGT STVGYGLIAR EVERVDSGYR STMSVQTSLV
66      IGPIYNYGSE DQKQKYIPDL ASGKKIGCFG LTEPNHGSNP GGMETKATWD ETTKTYKLNG
67      SKTWISNSPV SDVMVVWARS ARHNNKIKGF ILERGMKGLT TPKIEGKLSL RASITGQIAM
68      DDVPVPEENL LPNAEGLQGP FGCLNNARLG IAWGALGAAE ECFHLARQYT LDRQQFGRPL
69      AQNQLMQLKM ADMLTEISLG LQGCLRVSRL KDEGKVQSEQ ISIIKRNSCG KALEVARKAR
70      DMLGGNGIVD EYHIMRHMVN LETVNTYEGT HDVHALILGR AITGLNGFC
72 ID   Q41V66_FERAC   PRELIMINARY;   PRT;   607 AA.
73 AC   Q41V66;
74 DT   27-SEP-2005, integrated into UniProtKB/TrEMBL.
75 DT   27-SEP-2005, sequence version 1.
76 DT   30-MAY-2006, entry version 5.
77 DE   Glycoside hydrolase, family 15.
78 GN   ORFNames=FaciDRAFT_1685;
79 OS   Ferroplasma acidarmanus Fer1.
80 OC   Archaea; Euryarchaeota; Thermoplasmata; Thermoplasmatales;
81 OC   Ferroplasmaceae; Ferroplasma.
82 OX   NCBI_TaxID=333146;
83 RN   [1]
84 RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE.
85 RC   STRAIN=Fer1;
86 RG   US DOE Joint Genome Institute (JGI-PGF);
87 RA   Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter C., Glavina T.,
88 RA   Hammon N., Israni S., Pitluck S., Richardson P.;
89 RT   "Sequencing of the draft genome and assembly of Ferroplasma
90 RT   acidarmanus fer1.";
91 RL   Submitted (JUN-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
92 RN   [2]
93 RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE.
94 RC   STRAIN=Fer1;
95 RG   US DOE Joint Genome Institute (JGI-ORNL);
96 RA   Larimer F., Land M.;
97 RT   "Annotation of the draft genome assembly of Ferroplasma acidarmanus
98 RT   fer1.";
99 RL   Submitted (JUN-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
100 RN   [3]
101 RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE.
102 RC   STRAIN=Fer1;
103 RG   US DOE Joint Genome Institute (JGI-PGF);
104 RA   Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter C., Glavina T.,
105 RA   Hammon N., Israni S., Pitluck S., Richardson P.;
106 RL   Submitted (JUN-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
107 CC   -!- CAUTION: The sequence shown here is derived from an
108 CC       EMBL/GenBank/DDBJ whole genome shotgun (WGS) entry which is
109 CC       preliminary data.
110 CC   -----------------------------------------------------------------------
111 CC   Copyrighted by the UniProt Consortium, see http://www.uniprot.org/terms
112 CC   Distributed under the Creative Commons Attribution-NoDerivs License
113 CC   -----------------------------------------------------------------------
114 DR   EMBL; AABC04000001; EAM94575.1; -; Genomic_DNA.
115 DR   GO; GO:0004339; F:glucan 1,4-alpha-glucosidase activity; IEA.
116 DR   GO; GO:0016787; F:hydrolase activity; IEA.
117 DR   GO; GO:0005976; P:polysaccharide metabolism; IEA.
118 DR   InterPro; IPR008928; 6hp_glycosidase.
119 DR   InterPro; IPR011613; Glyco_hydro_15_rel.
120 DR   InterPro; IPR012343; Glyco_trans_sub.
121 DR   Pfam; PF00723; Glyco_hydro_15; 1.
122 KW   Hydrolase.
123 SQ   SEQUENCE   607 AA;  69495 MW;  8AC6297BA16ED500 CRC64;
124      MGTYRGLYDL HDAYRSDYLK IANHGFIANN RTAALVGIDG TIDWACLPNF NSNPVFDSIL
125      DARNGGYFKT SPVMESNVNQ YYEESTNILI TEFVNNNQVI LRLTDFLPTS SYSTITFPEI
126      HRLIEAPYSD VEVSIDIKSH FNFGSGKTNI TRDRNGYIFS CTDDTLGIST NLKLKKGNGN
127      VYSRIKVEKG SHEWIVVLSG VRQIGNVRQY ESYTRLEETR NYWSAWAGKI NYSGLYYDHV
128      IRSALTLRGL FYDPTGMMVA APTTSLPEII GGERNWDYRY TWIRDTAYVV EALSLIGLND
129      VATKFLYDIM SIVQKDKKVK TIYPVNGDSK LEEKKVNLSG YMDSIPVRIG NEASEQLQID
130      QYGSIVNAVF RFHEAGGLVT TYLWDFLIEI LDTLKDIWKL PDSSIWEFRS EPKHYLYSKL
131      ISWSAFNRAI KMGRELGYSA PYRTWHKIRE EIKNEIMEKG YNPDVKAFTQ YYGSDQMDAS
132      VLRMPLTGII SAKDPRFVST LARVEAELKN PCGMFIRYHS DDGLKGHDNA FLLLSFWYVE
133      DLILSGRIME AKETFENILD HSNHLMLFSE EINFNDCREM LGNFPQAITH LGVIRAAIKL
134      DEALRGK
136 ID   Q41US7_FERAC   PRELIMINARY;   PRT;   270 AA.
137 AC   Q41US7;
138 DT   27-SEP-2005, integrated into UniProtKB/TrEMBL.
139 DT   27-SEP-2005, sequence version 1.
140 DT   30-MAY-2006, entry version 4.
141 DE   Potassium channel protein.
142 GN   ORFNames=FaciDRAFT_1443;
143 OS   Ferroplasma acidarmanus Fer1.
144 OC   Archaea; Euryarchaeota; Thermoplasmata; Thermoplasmatales;
145 OC   Ferroplasmaceae; Ferroplasma.
146 OX   NCBI_TaxID=333146;
147 RN   [1]
148 RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE.
149 RC   STRAIN=Fer1;
150 RG   US DOE Joint Genome Institute (JGI-PGF);
151 RA   Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter C., Glavina T.,
152 RA   Hammon N., Israni S., Pitluck S., Richardson P.;
153 RT   "Sequencing of the draft genome and assembly of Ferroplasma
154 RT   acidarmanus fer1.";
155 RL   Submitted (JUN-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
156 RN   [2]
157 RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE.
158 RC   STRAIN=Fer1;
159 RG   US DOE Joint Genome Institute (JGI-ORNL);
160 RA   Larimer F., Land M.;
161 RT   "Annotation of the draft genome assembly of Ferroplasma acidarmanus
162 RT   fer1.";
163 RL   Submitted (JUN-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
164 RN   [3]
165 RP   NUCLEOTIDE SEQUENCE.
166 RC   STRAIN=Fer1;
167 RG   US DOE Joint Genome Institute (JGI-PGF);
168 RA   Copeland A., Lucas S., Lapidus A., Barry K., Detter C., Glavina T.,
169 RA   Hammon N., Israni S., Pitluck S., Richardson P.;
170 RL   Submitted (JUN-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
171 CC   -!- CAUTION: The sequence shown here is derived from an
172 CC       EMBL/GenBank/DDBJ whole genome shotgun (WGS) entry which is
173 CC       preliminary data.
174 CC   -----------------------------------------------------------------------
175 CC   Copyrighted by the UniProt Consortium, see http://www.uniprot.org/terms
176 CC   Distributed under the Creative Commons Attribution-NoDerivs License
177 CC   -----------------------------------------------------------------------
178 DR   EMBL; AABC04000002; EAM94333.1; -; Genomic_DNA.
179 DR   GO; GO:0016020; C:membrane; IEA.
180 DR   GO; GO:0005216; F:ion channel activity; IEA.
181 DR   GO; GO:0005267; F:potassium channel activity; IEA.
182 DR   GO; GO:0006813; P:potassium ion transport; IEA.
183 DR   InterPro; IPR013099; Ion_trans_2_bac.
184 DR   InterPro; IPR001622; K+channel_pore.
185 DR   InterPro; IPR003148; TrkA_N.
186 DR   Pfam; PF07885; Ion_trans_2; 1.
187 DR   Pfam; PF02254; TrkA_N; 1.
188 KW   Ionic channel.
189 SQ   SEQUENCE   270 AA;  30497 MW;  528C4EA75C41DF75 CRC64;
190      MQTITTVGYG DTPVYGLAGR ANGMLIMVIG IGSLGYLMAG LTSMLIDIRL SSKLGERMAA
191      EKKHIVLCNY NESTKKVLDK IKYDGIDIVI LNENEVKGDN EYTYIKGSFL RENDLIRAGI
192      KKASSVIIFS RSEDKEQMAM DAESILSAMI IRKLNPEIRI IGEILNPDSR EHASSFMDDI
193      IIKGDVSSML IYSSIMIPGI PEFINDLLMS NSISEEDIDK KYASNTYREF ISNMEKENRI
194      VLAFRKQDKI YLRENSDKKI DVDSYIFIKN